logo
Karta przedmiotu
logo

Analiza instrumentalna II

Podstawowe informacje o zajęciach

Cykl kształcenia: 2012/2013

Nazwa jednostki prowadzącej studia: Wydział Chemiczny

Nazwa kierunku studiów: Biotechnologia

Obszar kształcenia: nauki ścisłe

Profil studiów: ogólnoakademicki

Poziom studiów: drugiego stopnia

Forma studiów: stacjonarne

Specjalności na kierunku: Inżynieria procesowa i bioprocesowa (IP), Oczyszczanie i analiza produktów biotechnologicznych (OA)

Tytuł otrzymywany po ukończeniu studiów:

Nazwa jednostki prowadzącej zajęcia: Katedra Chemii Fizycznej

Kod zajęć: 1384

Status zajęć: obowiązkowy dla programu Inżynieria procesowa i bioprocesowa (IP), Oczyszczanie i analiza produktów biotechnologicznych (OA)

Układ zajęć w planie studiów: sem: 1 / W30 L30 / 5 ECTS / E

Język wykładowy: polski

Imię i nazwisko koordynatora: dr inż. Grażyna Nowak

Cel kształcenia i wykaz literatury

Główny cel kształcenia: Przekazanie wiedzy nt. nowoczesnych technik instrumentalnych oraz metod przygotowania próbek stosowanych w analizie materialu biologicznego i produktów biotechnologicznych.

Ogólne informacje o zajęciach: Moduł jest realizowany w semestrze pierwszym. Obejmuje 30 godzin wykładu i 30 godzin laboratorium. Moduł kończy się egzaminem.

Wykaz literatury, wymaganej do zaliczenia zajęć
Literatura wykorzystywana podczas zajęć wykładowych
1 A. Hrynkiewicz Fizyczne metody badań w biologii, medycynie i ochronie Warszawa WN, Warszawa . 1999
2 A. Kozik, M. Rąpała-Kozik, I. Guevara-Lora Analiza instrumentalna w biochemii. Wybrane problemy i metody instrumentalnej biochemii analitycznej Instytut Biologii Molekularnej UJ, Kraków . 2001
3 J. Kryściak Chemiczna analiza instrumentalna PZWL, Warszawa. 1999
4 R. Kocjan Chemia analityczna. Podręcznik dla studentów. Tom 2: Analiza instrumentalna Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa . 2000
5 M. Szafran, Z. Dega-Szafran Określanie struktury związków organicznych metodami spektroskopowymi PWN, Warszawa. 1988
6 K. H. Hausser, H. R. Kalbitzer NMR w biologii i medycynie Wyd. Nauk. UAM, Poznań. 1993
7 W. Szepaniak Metody instrumentalne w analizie chemicznej PWN, Warszawa. 1996
8 R. Rosset, H. Kołodziejczyk Współczesna chromatografia cieczowa PWN, Warszawa. 1996
9 A. Cygański Metody spektroskopowe w chemii analitycznej, wyd. 3 WNT, Warszawa. 2002
10 W. Zieliński, A. Rajca Metody spektroskopowe i ich zastosowanie do identyfikacji związkow organicznych WNT, Warszawa. 2001
Literatura do samodzielnego studiowania
1 E. Hoffman, J. Charette, V. Stroobant Spektroskopia mas WNT, Warszawa. 1998
2 R. A. W. Johnstone, M. E. Rose Spektrometria mas PWN, Warszawa. 2001
3 J. Sadlej Spektroskopia molekularna WNT, Warszawa. 2002
4 H. Gunther Spektroskopia magnetycznego rezonansu jadrowego PWN, Warszawa. 1983

Wymagania wstępne w kategorii wiedzy/umiejętności/kompetencji społecznych

Wymagania formalne: Wymagane zaliczenia z chemii fizycznej, chemmi analitycznej, analizy instrumentalnej.

Wymagania wstępne w kategorii Wiedzy: Wymagana wiedza z fizykochemicznych podstaw metod spektroskopowych, chromatograficznych i elektroanalitycznych, budowy i działania aparatury, podstawowych metod obliczeniowych stosowanych w analizie i

Wymagania wstępne w kategorii Umiejętności: Posługuje sie podstawowym sprzętem laboratoryjnym i aparaturą.

Wymagania wstępne w kategorii Kompetencji społecznych: Umiejętność pracy indywidualnej oraz w grupie.

Efekty kształcenia dla zajęć

MEK Student, który zaliczył zajęcia Formy zajęć/metody dydaktyczne prowadzące do osiągnięcia danego efektu kształcenia Metody weryfikacji każdego z wymienionych efektów kształcenia Związki z KEK Związki z OEK
01 Ma wiedzę w zakresie nowoczesnych metod instrumentalnych stosowanych w analizie materiału biologicznego i produktów biotechnologicznych. Zna techniki chromatograficzne takie jak GC, GC/GC, HPLC, UHPLC oraz metody spektroskopowe, w tym spektroskopię fluorescencyjną, EPR, NMR i 2D NMR, MS oraz MS/MS. wykład, laboratorium sprawdzian pisemny, zaliczenie końcowe, raport pisemny K_W001++
K_W011+++
T2A_W01
T2A_W07
02 Ma wiedzę w zakresie nowoczesnych technik przygotowania próbek, izolacji i wzbogacania analitów. Zna techniki łączone i stosowane w nich warianty łączenia technik przygotowania próbek, metod separacyjnych oraz spektroskopowych metod analizy strukturalnej. wykład, laboratorium sprawdzian pisemny, zaliczenie końcowe, raport pisemny K_W011+++
T2A_W07
03 Potrafii dokonać wyboru odpowiedniej metody instrumentalnej, zaplanować i przeprowadzić wszystkie etapy procedury analitycznej. wykład, laboratorium sprawdzian pisemny, zaliczenie końcowe, raport pisemny K_U012+++
K_U016+
T2A_U11
T2A_U18
T2A_U19
04 Zna techniki kalibracyjne i potrafii je wykorzystać do oznaczenia stężenia analitów w próbce. Potrafii dokonać ich analizy identyfikacyjnej i strukturalnej. Ma umiejętność interpretacji i oceny wyników analizy oraz formułowania wniosków. laboratorium sprawdzian pisemny, obserwacja wykonastwa, raport pisemny K_U008+++
K_U015++
T2A_U08
T2A_U09
T2A_U11
T2A_U17
05 Rozumie potrzebę ciągłego uczenia i doskonalenia zdobytych umiejętności. Potrafi zdobywać i aktualizować wiedzę na temat nowych przyrządów i metod instrumentalnych. laboratorium raport pisemny K_K001+++
T2A_K01

Uwaga: W zależności od sytuacji epidemicznej, jeżeli nie będzie możliwości weryfikacji osiągniętych efektów uczenia się określonych w programie studiów w sposób stacjonarny w szczególności zaliczenia i egzaminy kończące określone zajęcia będą mogły się odbywać przy użyciu środków komunikacji elektronicznej (w sposób zdalny).

Treści kształcenia dla zajęć

Sem. TK Treści kształcenia Realizowane na MEK
1 TK01 Nowoczesne techniki chromatograficzne i uklady rozdzielcze w ilosciowej oraz jakościowej analizie próbek biologicznych, zastosowanie w analizie przesiewowej, celowanej i profilowaniu metabolitów. Metody przygotowania próbek do izolacji i detekcji bioanalitów w różnych matrycach biologicznych: ekstrakcja SPE i mikroekstrakcja SPME do fazy stacjonarnej, ekstrakcja do fazy gazowej Head Space i jej odmiany, desorpcja termiczna. Metody frakcjonowania: chromatografia powinowactwa, par jonowych IEC, oddziaływań hydrofilowych HILC, oddziaływań hydrofobowych HIC, żelowa SEC. W01-W03 MEK01
1 TK02 Metody spektroskopowe w biochemii i biotechnologii przemysłowej. Techniki fluorescencyjne, okreslanie elementów strukturalnych białek i zwiazkow biologicznie czynnych. Spektroskopia i mikrospektroskopia w podczerwieni oraz ramanowska, identyfikacja grup funkcyjnych i wiązań w lipidach, fosfolipidach, kwasach nukleinowych, cukrach, rozróżnianie białek o różnym składzie procentowym struktur drugorzędowych. Wieloimpulsowe i wielowymiarowe techniki spektroskopii NMR. Analiza prostych i złożonych układów spinowych w oparciu o homojądrowe i heterojądrowe widma korelacyjne. Technika NOESYi jej zastosowanie w analizie konformacyjnej białek. Spektroskopia EPR i jej zastosowanie do badania aktywności enzymów. Spektrometria mas MS oraz tandemowa spektrometria mas MS/MS i jej zastosowanie w analizie strukturalnej białek, peptydów, oligonukleotydów, polisacharydów, proteomice strukturalnej i ilościowej. W04-W22 MEK02
1 TK03 Techniki łączone. Warianty w łączeniu technik przygotowania próbek z metodami rozdzielania oraz metodami do analizy jakościowej i strukturalnej. W23-W30 MEK02 MEK05
1 TK04 Oznaczanie zawartości substancji aktywnej w preparatach i produktach naturalnych. Badanie interferencyjnego wpływu matrycy na dokładność i precyzję oznaczeń. Naturalne antyutleniacze w produktach roślinnych. Wyodrębnianie, rozdział i analiza metodą RP-HPLC. Ocena tożsamości i czystości substancji aktywnej w oparciu o pochodne widm UV-VIS. Analiza triglicerydów w produktach spożywczych. Wykorzystanie spektrometrii mas do określania struktury i rozróżniania izomerow konstytucyjnych. Izolacja skladnikow materiału biologicznego metodami ekstrakcji do fazy stałej SPE. Ocena wydajności ekstrakcji. Identyfikacja związku na podstawie widm 1H-NMR, 13C NMR oraz widm korelacyjnych COSY, HSQC i HMBC. Badanie izomerii geometrycznej i konformacyjnej. Zastosowanie tandemowej spektrometrii mas MS/MS do analizy identyfikacyjnej makromolekuł. L01-L30 MEK03 MEK04

Nakład pracy studenta

Forma zajęć Praca przed zajęciami Udział w zajęciach Praca po zajęciach
Wykład (sem. 1) Godziny kontaktowe: 30.00 godz./sem.
Uzupełnienie/studiowanie notatek: 10.00 godz./sem.
Studiowanie zalecanej literatury: 10.00 godz./sem.
Laboratorium (sem. 1) Przygotowanie do laboratorium: 5.00 godz./sem.
Przygotowanie do kolokwium: 20.00 godz./sem.
Godziny kontaktowe: 30.00 godz./sem.
Dokończenia/wykonanie sprawozdania: 20.00 godz./sem.
Konsultacje (sem. 1) Przygotowanie do konsultacji: 1.00 godz./sem.
Udział w konsultacjach: 1.00 godz./sem.
Egzamin (sem. 1) Przygotowanie do egzaminu: 15.00 godz./sem.
Egzamin pisemny: 2.00 godz./sem.

Sposób wystawiania ocen składowych zajęć i oceny końcowej

Forma zajęć Sposób wystawiania oceny podsumowującej
Wykład egzamin w formie pisemnej
Laboratorium ocena na podstawie wszystkich zrealizowanych ćwiczeń laboratoryjnych oraz sprawdzianów pisemnych
Ocena końcowa Z=0.5W+0.5L (Z-ocena końcowa, W-ocena z egzaminu, L-ocena z laboratorium)

Przykładowe zadania

Wymagane podczas egzaminu/zaliczenia
(-)

Realizowane podczas zajęć ćwiczeniowych/laboratoryjnych/projektowych
(-)

Inne
(-)

Czy podczas egzaminu/zaliczenia student ma możliwość korzystania z materiałów pomocniczych : nie

Treści zajęć powiazane są z prowadzonymi badaniami naukowymi: nie